в чем участвует аминокислота валин
В чем участвует аминокислота валин
Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин. Эти аминокислоты являются незаменимыми, то есть не синтезируются в организме, и поступают исключительно с пищей.
Среднее содержание ВСАА в белках пищи составляет 25 %. Лейцин, изолейцин и валин содержатся в мясе, птице, твороге, орехах, рыбе, яйцах, молоке, соевых белках, печеных бобах, цельной пшенице, коричневом рисе, миндале, бразильских орехах, семенах тыквы, нуте, кешью, чечевице и кукурузе.
В отличие от других аминокислот ВСАА катаболизируются не в печени, а в скелетных мышцах, сердце, других органах и тканях. Во время тренировок эти аминокислоты используются мышцами в качестве источников энергии и обеспечивают 10 % необходимой мышцам энергии. Лейцин также может помочь нарастить мышечную массу, стимулируя синтез белка в мышцах при нагрузке.
ВСАА составляют примерно 14-18 % аминокислот в белках скелетных мышц человека.
ВСАА часто включают в состав продуктов для спортивного питания в качестве одного из многих компонентов, также производятся биологически активные добавки к пище, содержащие лейцин, изолейцин и валин. Такие добавки нередко рекомендуются производителями людям, активно занимающимся спортом. Однако наилучшим источником данных аминокислот является все же рациональное и полноценное по содержанию белка питание. Если же вы все же хотите использовать какие-либо дополнительные источники, помимо пищи, обратите свое внимание на концентраты сывороточного белка (WPC), поскольку в них очень высокое содержание лейцина. Если вы хотите получить высококачественный продукт, не содержащий ГМО, пестицидов и гормонов, убедитесь, что сывороточный белок имеет органическую природу происхождения. Также сывороточный белок не должен подвергаться тепловой обработке, поскольку под воздействием высоких температур разрушается молекулярная структура сыворотки.
Не следует принимать лейцин в качестве монодобавки, так как его прием может привести к инсулинорезистентности и тяжелым гипергликемическим реакциям.
При использовании ВСАА в силовых тренировках они могут помочь нарастить мышечную массу и увеличить силу. Возможно, это происходит из-за потребления достаточного количества высокобелковой пищи. Нет необходимости применения ВСАА в случае соблюдения рациональной диеты с достаточным количеством белка, поскольку обычные пищевые продукты позволяют получить 10-20 г ВСАА в день. Безопасным уровнем потребления ВСАА считается до 20 г в день.
Повышение содержания белка в питании автоматически увеличивает потребление ВСАА.
Результаты нескольких краткосрочных исследований продолжительностью от 3 до 6 недель, в которых участвовали профессиональные спортсмены, показывают, что около 10–14 г день дополнительных BCAA могут увеличить прирост мышечной массы и силы во время тренировок.
Проводятся и другие исследования, в которых выясняется возможность применения данных аминокислот для улучшения качества жизни при различных заболеваниях, таких как сахарный диабет, цирроз печени, тардивная дискенезия, анорексия и других.
ВСАА используются в лечении энцефалопатий печеночного происхождения, имеются сведения о повышении концентрации внимания при приеме ВАСС у детей с фенилкетонурией.
ВАСС безопасны при правильном применении. Однако известны и ряд побочных эффектов, таких как усталость, снижение координации.
Их следует использовать с осторожностью до или во время деятельности, связанной с необходимостью повышенной координации, например, вождения.
Также ВАСС могут вызывать тошноту, рвоту, диарею и вздутие живота. Редко, но вызывают повышение кровяного давления и головную боль.
Беременным и кормящим женщинам следует воздержаться от использования ВАСС, поскольку отсутствуют сведения о безопасности такого применения.
Не следует использовать данные аминокислоты при боковом амиотрофическом склерозе (БАС, болезнь Лу Герига), поскольку их употребление связывают с развитием легочной недостаточности у таких пациентов и повышением смертности.
Нельзя использовать ВАСС при болезни мочи кленового сиропа, поскольку это может привести к развитию судорог и тяжелой умственной и физической отсталости.
Идиопатическая гипогликемиия у детей также является противопоказанием для использования ВАСС, поскольку при таком состоянии лейцин снижает уровень сахара в крови (за счет стимулирования поджелудочной железы, которая начинает выделять инсулин).
Поскольку ВАСС могут влиять на уровень сахара в крови, необходимо отказаться от их применения минимум за 2 недели до предполагаемого хирургического вмешательства.
ВАСС нельзя применять вместе с такими лекарственными препаратами, как леводопа, противодиабетические средства.
Кортикостероиды, диазоксид, гормоны щитовидной железы снижают активность ВАСС.
Для любого человека, желающего получить наилучший эффект от физических упражнений, рациональное питание и достаточное водопотребление играют важную роль. Людям, занимающимся спортом, требуется адекватное ежедневное количество калорий, жидкости, углеводов (от 3 до 10 г/кг веса), белка (1,2-2,0 г/кг веса), жира (от 20% до 35% от общего количества калорий), а также адекватные уровни витаминов и минералов.
Вы можете дополнительно принимать БАД к пище, содержащие аминокислоты с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин и валин). В ряде источников рекомендуется принимать ВАСС до и после тренировок, другие исследователи называют лучшим временем для приема ВАСС ночные часы, перед сном. Прежде чем начать прием БАД к пище с BCAA необходимо проконсультироваться с врачом, чтобы не только узнать, какое количество данных аминокислот необходимо принимать, но и предотвратить развитие побочных эффектов.
И все же наилучшим выбором для получения ВАСС будет не прием БАД к пище или концентратов сывороточного белка (WPC), а оптимизация своего ежедневного рациона, употребление в пищу достаточного количества белков, жиров, углеводов и микронутриентов, включая витамины и минералы.
Аминокислоты и биосинтез белка
АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ
Известно более 200 природных аминокислот, которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.
Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).
В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.
Общая структура аминокислот. Альфа аминокислоты. Изомеризация аминокислот.
Аминокислоты – биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот – углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.
В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.
По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).
АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ
Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H2NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.
Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).
Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ
Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ
СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
(протеиногенные)
Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.
Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)
Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.
Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.
Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
Рис. 8. Структурная организация белков
НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
(Не-протеиногенные)
Функции аминокислот
БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ
Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.
1. Аминокислоты, белки и питание
О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.
При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования – кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.
БЕЛКИ
Рис. 9. Белки не только пища. Типы белковых соединений.
Каждый живой организм состоит из белков. Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.
ПИТАНИЕ И БЕЛКИ
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.
2. Небелковые функции аминокислот
Нейромедиатор аминокислоты
Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества – нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator – посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.
В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:
Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот. Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.
Классификация протеиногенных аминокислот
Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка
Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.
1. По строению бокового радикала выделяют:
Ароматические соединения (арены)
— циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения.
Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения.
Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;
2. По полярности бокового радикала
Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).
3. По кислотно-основным свойствам
По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.
4. По незаменимости
По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.
Аминокислотный синтез
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ
ПРОБИОТИЧЕСКИЕ МИКРООРГАНИЗМЫ СИНТЕЗИРУЮТ АМИНОКИСЛОТЫ
Аминокислоты — органические биологически важные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-СООН) и аминные группы (-NH2) , и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот – углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N). Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.
Успех промышленного получения аминокислот объясняется тем, что химический синтез соединений-предшественников относительно дешев. Кроме того, для производства практически всех протеиногенных аминокислот разработаны методы ферментации, и имеются штаммы, позволяющие получать большие количества продукта. Во многих случаях такой подход экономически оправдан. Широко используются штаммы, усовершенствованные методами генетической инженерии. К настоящему времени закончено секвенирование генома Corynebacterium glutamicum. Полученная генетическая информация поможет ускорить создание новых высокопродуктивных штаммов. Во многих случаях уже клонированы целые опероны, ответственные за биосинтез аминокислот. Изучаются возможности управления обменом веществ клетки методами так называемой метаболической инженерии.
Для более детального рассмотрения темы промышленного интеза аминокислот следует перейти по кнопке-ссылке:
АМИНОКИСЛОТЫ, СИНТЕЗИРУЕМЫЕ БИФИДОБАКТЕРИЯМИ И ПРОПИОНОВОКИСЛЫМИ БАКТИЕРИЯМИ
БИФИДОБАКТЕРИИ
ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ АМИНОКИСЛОТ
Все эти биосинтезирующие функции бактерий открывают огромные возможности в сфере создания продуктов функционального питания. В современных условиях неблагоприятной экологии и снижения качества питания, с пособность бактерий к синтезу практически важных веществ (аминокислот, различных белковых соединений, витаминов, короткоцепочечных жирных кислот, полисахаридов и т.п.), является одним из перспективных инструментов в решени вопросов профилактики и лечения алиментарных заболеваний.
Для тех кто хочет получить общее представление или освежить память об основных понятиях, касающихся аминокислот и синтезе белка из аминокислот, а также о роли аминокислот в питании человека, предлагаем перейти по ссылкам:
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ ПО ЗАМЕНИМЫМ И НЕЗАМЕНИМЫМ
Заменимые аминокислоты – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот.
Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.
Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые содержит ряд исключений:
Потребность в аминокислотах и белке
Потребность в незаменимых аминокислотах
Существуют стандарты сбалансированности незаменимых аминокислот (НАК), разработанные с учетом возрастных данных. Для взрослого человека (г/сутки): триптофана – 1, лейцина 4—6, изолейцина 3—4, валина 3—4, треонина 2—3, лизина 3—5, метионина 2—4, фенилаланина 2—4, гистидина 1,5—2.
Таблица 1. Международные рекомендации по суточной потребности детей в аминокислотах*