в чем заключается характерная особенность сложных белков

Вопрос 4 Простые и сложные белки. Строение, характеристика отдельных групп, биологическая роль

Вопрос 2 Белки, понятие, биологическая роль. Физико – химические свойства белков: гидрофильность, растворимость, изоэлектрическая точка. Осаждение белков: высаливание, денатурация, их сходство и различия. Применение в медицине.

2.4. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, изоэлектрическая точка, растворимость, осаждаемость.

Аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка в отдельности различны. Они обладают амфотерными, буферными, коллоидными и осмотическими свойствами.

Молекулярная масса белков колеблется от 6000(нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка.

Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле, наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок.

Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Между зарядом белка и гидратацией существует тесная связь: чем больше полярных аминокислот в белке, тем больше связывается воды. Некоторые белки гидратируются сильнее, а растворяются хуже. Например, коллаген связывает воды больше, чем многие хорошо растворимые глобулярные белки, но не растворим в воде.

Понятие о высаливании, высаливающие факторы, механизм, обратимость, применение в медицине.

Процесс осаждения белков нейтральными солями (высокие концентрации солей щелочных и щелочноземельных металлов) называется высаливанием. Механизм состоит в том, что добавляемые анионы и катионы солевого раствора снимают гидратную оболочку белков и заряд, являющие факторами устойчивости.

Характерной особенностью белков, полученных высаливанием, является сохранение ими нативных биологических свойств после удаления соли. Высаливание белков является обратимой реакцией, так как осадок белка может вновь раствориться после уменьшения концентрации солей путем диализа или разведением водой.

В медицинской практике для высаливания чаще всего применяют сульфат аммония или натрия (высокие концентрации). Альбумины осаждаются при 100% насыщении (NH₄)₂SO₄. Глобулины – в полунасыщенном растворе (NH₄)₂SO₄.

Высаливание широко используется для разделения и очистки белков в научно-исследовательской работе и медицинской практике.

Понятие о денатурации, факторы, вызывающие денатурацию, механизм, обратимость, применение

реакций осаждения белка для его обнаружения в биологических жидкостях.

Разрушение структуры белка и потеря им своих нативных свойств (биологических, физико-химических) называется денатурацией. Осажденный денатурированный белок, в отличие от белка, осажденного путём высаливания, утрачивает свои нативные свойства. Денатурирующие факторы делятся на:

1) физические (температура, радиация, ультрафиолетовое излучение)

2) механические (вибрация и т.д.)

3) химические (концентрированные кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов и т.д.)

При непродолжительном действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекулы.

Денатурация используется для определения белка в моче при заболеваниях почек (пиелонефрите), мочевого пузыря (цистите), предстательной железы (простатите), а также при отравлении солями тяжелых металлов.

Вопрос 3Строение белков. Первичная структура белков, характеристика пептидной связи. Специфичность первичной структуры белков. Вторичная, третичная структуры белков, связи, их стабилизирующие. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков – гемоглобина и миоглобина

Белки имеют 4 уровня структурной организации.

α-спираль имеет винтовую симметрию:

а) ход спирали стабилизируется водородными связями между пептидными группами каждого 1-го и 4-го остатка аминокислот.

б) регулярность витков спирали.

в) равнозначность всех аминокислотных остатков независимо от строения их боковых радикалов.

г) боковые радикалы не участвуют в образовании α-спирали.

Очень много в α-спирали цистеина. Благодаря своей SH-группе он может образовать дисульфидные связи между витками спирали.

Другой тип вторичной структуры называется β-структурой. Этот вид обнаружен в белках волос, мышц, ногтей и других фибриллярных белках. Состав таких полипептидных цепей имеет складчатую структуру. Её стабилизируют водородные связи между пептидными группировками отдельных участков цепи, чаще двух или нескольких полипептидных цепей, расположенных параллельно. В β-складчатых слоях отсутствуют S-S-связи (в этих участках нет цистеина). Боковые радикалы выступают наружу по обе стороны складчатого слоя.

β-структура образуется только при наличии в составе цепей определенных аминокислот, в частности, аланина и глицина. В молекулах многих нативных белков одновременно присутствует α-спиральные участки и β-складчатые слои.

Стабилизируют эту структуру 4 типа внутримолекулярных связей:

4- гидрофобные ван-дер-ваальсовые взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот.

По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (ферменты, транспортные белки, антитела, гормоны) и фибриллярные (структурные) (кератин волос, ногтей; коллаген соединительной ткани, эластин связок; миозин и актин мышечной ткани).

Третичная структура определяет нативные свойства белка.

Вопрос 4 Простые и сложные белки. Строение, характеристика отдельных групп, биологическая роль

Белки классифицируются на простые и сложные.

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины.

Альбумины и глобулины относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных.

Протамины значительно отличаются аминокислотным составом и структурой, обладают резко выраженными основными свойствами из-за большого (80%) содержания аргинина. Их молекулярная масса не превышает 5000. Они, как и гистоны, поликатионные белки и связываются с ДНК в хроматине спермиев.

Сложные белки содержат два компонента: белковую и небелковую части, называемые простетической группой. В зависимости от характера этой группы различают: хромопротеины, нуклеопротеины, металлопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины.

2.2 Хромопротеины. Гемопротеины, химическое строение гемоглобина, миоглобина. Аномальные гемоглобины.

Хромопротеины. Их подклассом являются гемопротеины, к которым относятся гемоглобин (Нb), миоглобин, цитохромы, каталаза.

Гемоглобины могут различаться по белковой части, в связи с этим существуют физиологические и аномальные типы Нb.

Физиологические типы гемоглобинов отличаются друг от друга набором полипептидных цепей. Различают гемоглобины взрослых Нb А1 (96%), Нb А2 (2-3%), состоящий из 4 субъединиц: двух α-цепей и двух δ-цепей. Известен, кроме того, фетальный гемоглобин (гемоглобин новорожденных), обозначаемый HbF и состоящий из двух α-цепей и двух γ-цепей (1-2%). Нb А2 и Нb F обладают большим сродством к кислороду, чем Нb А1.

Общая группа заболеваний, связанная с Нb, носит название гемоглобинозов. Различают среди них гемоглобинопатии, например серповидноклеточная анемия, когда происходит замена при синтезе β-цепи в 6-ом положение глутаминовой кислоты на валин в β-цепях молекулы гемоглобина S. Эритроциты приобретает форму серпа, понижается сродство к О₂. Болезнь протекает остро, и дети, гомозиготные по мутатному гену, часто умирают в детском возрасте.

Миоглобин имеет третичную структуру и представляет собой одну цепь Нb (153 аминокислоты). В отличие от Нb он в 5 раз быстрее связывает О₂. Кривая насыщения имеет вид гиперболы. В этом кроется большой биологический смысл, поскольку миоглобин находится в глубине мышечной ткани (где низкое парциальное давление О₂). Связывая О₂, миоглобин создает кислородный резерв, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку О₂.

Гликозилированный гемоглобин. Гликозилированные белки.

Одним из основных механизмов повреждения тканей, в частности, при сахарном диабете является гликозилирование белков, приводящее к изменению их конформации и функций. Некоторые белки в норме содержат углеводные компоненты, причем образование таких гликопротеинов протекает ферментативно. Однако в организме человека может происходить и неферментативоне взаимодействие глюкозы со свободными аминогруппами белков- неферментативное гликозилирование белков. Неферментативное гликозилирование четко связано с гипергликемией. Это бывает при нарушении углеводного обмена, когда количество глюкозы в крови значительно больше нормы и, прежде всего, при сахарном диабете. Глюкоза крови при сахарном диабете в отсутствие инсулина не может проникнуть в ткани организма и связывается (ее альдегидная форма) с различными белками. Белки в этих комплексах меняют свои физико-химические свойства, при этом уменьшаются или теряются функции, выполняемые этими белками. Известны гликозилированный гемоглобин, гликозилированный альбумин, гликозилированный коллаген, гликозилированные липопротеины.

Гликозилирование гемоглобина идет в 2 этапа:

1. Глюкоза неферментативно соединяется своей карбонильной группой с N-концевым остатком бета-цепей валина. Эта стадия обратима.

2. Гликозилированный гемоглобин подвергается переустройству с образованием кетоамина. Эта стадия необратимая.

Известно, что эритроциты больных сахарным диабетом содержат процент минорного компонента Нb, так называемый гликозилированный Нb (Нb А1с).

К патогенезу осложнения диабета можно отнести тот факт, что у больных увеличивается количество Нb А1с (до 12-15%) по сравнению с допустимой концентрацией 4-6%. Так, при недостаточно компенсированном диабете общее соединение Нb А1с превышает 12%. Гликозилированный гемоглобин отражает процент гемоглобина крови, необратимо соединённый с молекулами глюкозы. Повышение уровня глюкозы крови при сахарном диабете значительно ускоряет данную реакцию, что приводит к повышению уровня гликозилированного гемоглобина в крови. Время жизни эритроцитов, которые содержат гемоглобин, составляет в среднем 120—125 суток. Именно поэтому уровень гликозилированного гемоглобина отражает средний уровень гликемии на протяжении примерно трёх месяцев. Чем выше уровень гликозилированного гемоглобина, тем выше была гликемия за последние три месяца и, соответственно, больше риск развития осложнений сахарного диабета.

Поражение сердечно-сосудистой системы является клиническим проявлением сахарного диабета. Микроангиопатия является причиной инвалидности и смерти больных. В возникновении микроангиопатий определенную роль играет гликозилирование белков, что приводит к возникновению нефро- и ретинопатии (катаракта, нарушение функции почек)

Коллаген составляет основу базальных мембран капилляров. Повышенное содержание гликозилированного коллагена ведет к уменьшению его эластичности, растворимости, к преждевременному старению, развитию контрактур. В почках такие изменения приводят к запустению клубочков и хронической почечной недостаточности.

Гликозилированные липопротеины, накапливаясь в сосудистой стенке, приводят к развитию гиперхолестеринемии и липидной инфильтрации. Они служат основой атером, происходит нарушение сосудистого тонуса, что приводит к атеросклерозу.

Гликопротеины. Химическое строение, биологическая роль.

Гликопротеины – сложные белки, содержащие, помимо простого белка или пептида, группу гетероолигосахаридов (содержание углеводов варьирует от 1 до 85%). В настоящее время их принято называть гликоконъюгатами. В состав гликоконъюгата входит углеводный компонент (гликановая фракция), ковалентно связанный с неуглеводной частью (агликановая фракция), представленной белком, пептидом, аминокислотой или липидом.

Гликопротеины классифицируются на истинные и протеогликаны. Моносахариды, связанные с конкретным белком, могут быть разными: это может быть глюкоза, фруктоза, манноза, глюкозамин, галактозамин, фруктозамин, сиаловая кислота и др. Те или иные моносахариды, связанные с белком, изменяют биохимические и иммунологические свойства белка, его пространственную конфигурацию и др. Важным частным случаем является связывание белков с сиаловой кислотой, приводящее к формированию сиалогликопротеинов.

Протеогликаны- высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (гетерополисахаридов) (90-95%), напр. гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты. Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани, выполняя «смазочную» функцию, что объясняется их способностью связывать большое количество воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

Гликопротеины выполняют разнообразные функции:

Источник

Реферат: Особенности структуры простых и сложных белков

1. Особенности структуры простых и сложных белков

1.1 Простые белки (протеины)

1.2 Сложные белки (протеиды)

2. Химические основы домашнего приготовления пищи

Список использованных источников

1. Особенности структуры простых и сложных белков

1.1 Простые белки (протеины)

По ряду характерных свойств протеины разделяют на несколько групп.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин.

Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой

Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

1.2 Сложные белки (протеиды)

Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его простетической группы). Так, нуклеиновые кислоты являются небелковой частью нуклеопротеидов, фосфорная к-та входит в состав фосфопротеидов, углеводы – гликопротеидов, а липиды – липопротеидов. Протеиды также можно подразделить на несколько групп.

Нуклеопротеиды. Имеют важное значение, т.к. их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул гистонов. Нуклепротеидами по своей природе являются вне клетки вирусы – это комплексы вирусной нуклеиновой к-ты и белковой оболочки – капсида.

Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (бело мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл.

Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части гема, включающего атом Fe(II), соединенный с протопорфирином. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух a и двух b и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов. Каждая a-цепочка содержит 141, а b-цепочка – 146 аминокислотных остатков.

Атом железа может образовать шесть координационных связей. Четыре связи направлены к атомам азота пиррольных колец, оставшееся две связи – перпендикулярно к плоскости порфиринового кольца по обе его стороны. Гемы расположены вблизи поверхности белковой глобулы в специальных карманах, образованных складками полипептидных цепочек глобина. Гемоглобин при нормальном функционировании может находиться в одной из трех форм: феррогемоглобин (обычно называемый дезоксигемоглобином или просто гемоглобином), оксигемоглобин и ферригемоглобин (метгемоглобин). В ферригемоглобине железо находится в закисной форме Fe(II), одна из двух связей, перпендикулярных к плоскости порфиринового кольца, направлена к атому азота гистидинового остатка, называемого проксимальным (соседним), по другую сторону порфиринового кольца и на большем расстоянии от него находится другой гистидиновый остаток – дистальный гистидин, не связанный непосредственно с атомом железа. Взаимодействие молекулярного кислорода со свободным гемом приводит к необратимому окислению атома железа гема [Fe(II) Þ Fe(III); гем Þ гемин]. Поэтому в дезоксигемоглобине глобин предохраняет железо от окисления.

Плоскость порфиринового кольца

Плоскость порфиринового кольца

Миоглобин. Хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из одной цепи, аналогичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопитающих (тюленя, моржа), что позволяет им длительное время находиться под водой.

Гликопротеиды. Представляют собой сложные белки простетическая группа которых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми кислотами). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран. Так, легочные стенки бактерий построены из пептидогликанов, являющихся производными линейных полисахаридов, несущих ковалентно связанные с ними пептидные фрагменты. Эти фрагменты осуществляют сшивание полисахаридных цепей с образованием механически прочной сетчатой структуры. Например, клеточная стенка E . coli построена из полисахаридных цепей, образованных остатками N-ацетилглюкозамина, связанными b-(1®4)связями, причем каждый второй остаток несет присоединенный к нему по атому С3 фрагмент, образованный связанными амидными связями остатками молочной кислоты, L-аланина, D-глутамата (через g-карбоксил), мезодиаминонимелината и D-аланина:

Каждая С-концевая группа этого пептида, принадлежащая остатку D-аланина, образует амидную связь с аминогруппой остатка диаминонимиелиновой кислоты, принадлежащей соседней полисахаридной цепи.

Кроме вышеприведенной функции гликопротеиды участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, иммунитета, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. У арктических рыб гликопротеиды играют роль антифризов – веществ, препятствующих образованию кристаллов льда внутри их организма.

Фосфопротеиды. Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную к-ту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеиды. Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть – липидами и их производными. Основная функция липопротеидов – транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как a- и b-липопротеиды.

Хиломикроны являются наиболее крупными из липопротеидов и содержат до 98-99% липидов и только 1-2% белка. Они образуются в слизистой оболочки кишечника и обеспечивают транспорт липидов из кишечника в лимфу, а затем в кровь.

2. Химические основы домашнего приготовления пищи

Белки, находящиеся в продуктах в виде раствора, при варке свертываются хлопьями и образуют пену на поверхности бульона. Коллаген и эластин соединительной ткани превращаются в глютин (желатин). Общие потери белка при тепловой обработке составляют от 2 до 7%.

Превышение температуры и времени обработки способствует уплотнению мышечных волокон и ухудшению консистенции изделий, особенно приготовленных из печени, сердца и морепродуктов. При сильном нагреве на поверхности продукта происходит деструкция крахмала, и идут реакции между сахарами и аминокислотами с образованием меланоидов, которые придают корочке темный цвет, специфический аромат и вкус.

Мясопродукты при варке и жаренье в результате уплотнения белков, плавления жира и перехода в окружающую среду влаги и растворимых веществ теряют до 30-40% массы. Наименьшие потери свойственны панированным изделиям из котлетной массы, так как выпрессованная белками влага удерживается наполнителем (хлебом), а слой панировки препятствует ее испарению с обжариваемой поверхности.

Глубокие изменения жира происходят при жаренье. Если температура сковороды превышает 180 0 С, то жир распадается с образованием дыма, при этом резко ухудшаются вкусовые качества продуктов. Жарить продукты следует при температуре на 5-10 0 С ниже температуры дымообразования.

При жаренье основным способом жир теряется за счет его разбрызгивания. Это связано с бурным испарением воды при нагревании жира более 100 0 С. Потери жира при разбрызгивании называются угаром, и они значительные у жиров, в состав которых входит много воды (маргарин), а также при жаренье увлажненных продуктов (сырой картофель, мясо и др.). Общие потери жира меньше у панировочных изделий.

Самые значительные химические изменения жиров наблюдаются при жаренье во фритюре. В результате гидролиза, окисления и полимеризации накапливаются вредные соединения, придающие жиру неприятный запах и прогорклый вкус. Токсические продукты термического окисления жиров (альдегиды и кетоны) адсорбируются на поверхности обжариваемых изделий. Кроме того, жир загрязняется частицами попадающего в него продукта.

Для предупреждения нежелательных изменений жира используют фритюрницы, в нижней части которых имеется так называемая холодная зона, где температура жира значительно ниже, и попадающие туда частицы продукта не сгорают. Для предохранения фритюра от порчи используют ряд технологических приемов: фритюр периодически процеживают, руки и инвентарь смазывают растительным маслом, предназначенные для жаренья во фритюре изделия не панируют в сухарях.

При выпечке изделий из теста крахмал клейстеризуется за счет влаги, выделяемой свернувшимися белками клейковины. Аналогичный процесс происходит при варке предварительно набухших в воде бобовых. Крахмал, содержащийся в сухих продуктах (крупах, макаронных изделиях), клейстеризуется при варке за счет поглощения влаги окружающей среды, при этом масса продуктов увеличивается.

Сырой крахмал не усваивается в организме человека, поэтому все крахмалосодержащие продукты употребляют в пищу после тепловой обработке. При нагревании крахмала свыше 110 0 С без воды крахмал расщепляется до декстринов, которые растворимы в воде. Декстринизация происходит на поверхности выпекаемых изделий при образовании корочки, при пассеровании муки, поджаривании крупы, запекании макаронных изделий.

Сахароза, содержащаяся в плодах и ягодах, при варке под действием кислот расщепляется с образованием глюкозы и фруктозы. При нагревании сахарозы выше 140-160 0 С она распадается с образованием темноокрашенных веществ. Этот процесс называется карамелизацией, а смесь продуктов карамелизации – жженка – используется для подкраски супов, соусов и кондитерских изделий.

Тепловая обработка способствует переходу протопектина, скрепляющего растительные клетки между собой, в пектин. При этом продукты приобретают нежную консистенцию и лучше усваиваются. На скорость превращения протопектина в пектин влияют следующие факторы:

· свойства продуктов: у одних протопектин менее устойчив (картофель, фрукты), у других более устойчив (бобовые, свекла, крупы);

· температура варки: чем она выше, тем быстрее идет превращение протопектина в пектин;

· реакция среды: кислая среда замедляет этот процесс, поэтому при варке супов картофель нельзя закладывать после квашеной капусты или других кислых продуктов, а при замачивании бобовых нельзя допускать их закисания.

Клетчатка – основной структурный компонент стенок растительных клеток – при тепловой обработке она набухает и становится пористее.

Водорастворимые витамины группы В устойчивы при нагревании в кислой среде, а в щелочной и нейтральной среде разрушаются на 20-30%, частично они переходят в отвар. Самые большие потери тиамина и пиридоксина имеют место при комбинированном нагреве (тушении и др.). Высокая сохранность с кратковременной тепловой обработкой и незначительным количеством вытекающего сока. Наиболее устойчив к нагреванию витамин РР.

Сильнее всего при тепловой обработке разрушается витамин С за счет окисления его кислородом воздуха, этому способствуют следующие факторы:

· варка продуктов при открытой крышке;

· закладка продуктов в холодную воду;

· увеличение сроков тепловой обработки и длительное хранение пищи в горячем состоянии на мармите;

· увеличение поверхности контакта продукта с кислородом (измельчение, протирание).

Кислая среда способствует сохранению витамина С. При варке он частично переходит в отвар. При жаренье картофеля во фритюре витамин С разрушается меньше, чем при жаренье основным способом.

Обобщенные величины потерь пищевых веществ при тепловой кулинарной обработке продуктов, %

Источник